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Encuentran posible Talón de Aquiles en una enzima del coronavirus

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El virus que causa el covid-19 puede tener un talón de Aquiles en su interior el cual sería una enzima esencial para su supervivencia y sobre la que ya se conocen nuevos detalles.

Estos detalles pueden servir para el desarrollo y fabricación de fármacos, según un estudio publicado hoy por la Revista Chaos.

El científico español Ernesto Estrada, que trabaja en el Instituto Universitario de Matemáticas y Aplicaciones de la Universidad de Zaragoza (norte de España), firma este estudio centrado en la principal proteasa del coronavirus.

Esta proteasa principal sería «como el sistema digestivo, el que transforma las poliproteínas en el virus», explicó el investigador.

Estrada encontró un aumento significativo en la sensibilidad de la proteasa principal de SARS-Cov-2 contra cambios menores que podrían cambiar su estructura, en comparación con la del coronavirus SARS-CoV-1, que apareció entre 2002 y 2003.

El científico estudió cómo podría usarse esta mayor sensibilidad para que los inhibidores de la proteasa (moléculas orgánicas, medicamentos o nuevos compuestos químicos) pudieran atacarla, porque sin ella el virus no puede sobrevivir.

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Los resultados del estudio abren la puerta al uso de protocolos de detección de masas para moléculas que permiten la identificación de inhibidores potentes de la proteasa principal del SARS-CoV-2 y, por lo tanto, para el desarrollo de nuevos fármacos.

La proteasa principal en los coronavirus generalmente no cambia tanto como la proteína Spike (S), que es lo que usan estos virus para ingresar a las células humanas. «Esta es una de las ventajas de atacarlo», dice Estrada. La otra es que no existe una proteasa similar en humanos, por lo que la especificidad de los medicamentos puede ser muy significativa.

Estrada analizó cuidadosamente la proteasa principal del SARS-Cov-2, lo que le permitió detectar diferencias con el SARS-Cov-1, a pesar de que ambos tenían un 96% de similitud en sus secuencias de aminoácidos.

Bendita matemática

Usando técnicas matemáticas estándar, estas diferencias sutiles son imposibles de ver, por lo que tuvo que usar técnicas más avanzadas desarrolladas por él y su equipo hace un par de años.

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El científico español tiene experiencia en el análisis matemático de redes, por eso decidió tratar la enzima como si fuera una red, y para ello representó su estructura de manera matemática, donde cada uno de sus 303 aminoácidos es un nodo y la interacción física entre ellos están representados por aristas.

Por lo tanto, se dibuja una especie de «tela de araña» que representa la proteasa principal para el coronavirus.

Cuando un insecto cae en una telaraña, se genera una alteración en el tejido que advierte al arácnido en el lugar donde se encuentra la presa. Una telaraña sería más eficiente cuanto más sensible sea para transmitir las perturbaciones y cuanto más tiempo se transmitan.

Si comparamos la «red» de coronavirus de 2003 con la actual, veremos que esta última es casi 2.000% más susceptible a la transmisión de estos trastornos, que pueden ser producidos por cualquier interacción molecular en el entorno intracelular.

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Además, la proteasa CoV-2 del SARS puede transmitir estos trastornos mucho más que la CoV-1 a través de la proteína.

Continuando con el símil de la red, Estrada indica que la presa que cae sobre ella sería el análogo de los inhibidores, siempre depositados en un «sitio» muy específico, un pequeño grupo de aminoácidos que rodea el sitio activo de la proteasa con el que la enzima juega su papel. ocupación.

Estrada estudió tres tipos de inhibidores, dos de ellos «extremadamente potentes», y descubrió que, en la medida en que un inhibidor «pueda reducir esta sensibilidad a la transmisión de las perturbaciones lo menos posible, más efectiva será contra la proteasa».

Esta mayor sensibilidad a los trastornos hace que la proteasa sea más eficaz en su trabajo como enzima, pero al mismo tiempo deja abierta una puerta que «puede ser el talón de Aquiles» a favor de los inhibidores. EFE

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